Альбумин сывороточный

Альбумин в крови — маркер скорости старения и риска смертности

Альбумин сывороточный

Сывороточный альбумин синтезируется в печени и составляет большую часть среди всех сывороточных белков.
Альбумин, содержащийся в крови человека, называется человеческий сывороточный альбумин. Он составляет около 55 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых по медицинским нормам составляет от 32 до 50 г/л. Однако эти нормы вызывают сомнение — почему увидим дальше. Полезно знать, что повышает и понижает альбумина в крови.

Так лабораторные эксперименты показали, что приём ретинола (витамин А) повышает сывороточный альбумин!!!
А голодания и оптимально-калорийное питание понижают уровень альбумина, активно его расходуя.

Повышенный выше нормы альбумин эффективно снижает фенофибрат, который также мощно стимулирует PPAR гамма.

Ссылки на исследования и источники:

  • www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3032793
  • https://en.wikipedia.org/wiki/Albumin

Выше уже упоминалось, что по медицинским нормам сывороточный альбумин для взрослого человека составляет от 32 до 50 г/л.

Однако (как видно на графике слева) снижение уровня альбумина в крови даже в пределах нормы по данным Национального Института старения (Мэриленд, США) и Университета медицинских наук (Япония, Сига) может быть независимым фактором риска смертности от всех причин среди пожилых людей и маркером старения. Такие данные получены на основании исследования в течение 5 лет мужчин и женщин из США в возрасте от 71 года и старше в одном исследовании, а также на основании другого исследования в течение 12 лет 1840 мужчин и женщин из Японии в возрасте 60-74 лет. Значения альбумина у мужчин ниже 41 г/л и у женщин ниже 38 г/л уже значительно повышают риск смертности и слабости, а наиболее оптимальный альбумин в крови 43 — 50 г/л. 

Ссылки на исследования:

  • www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8089886
  • www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18179493

Слишком высокий альбумин (выше 50 г/л) — тоже плохо, так как при таком высоком альбумине в крови по некоторым данным, может страдать транспорт витамина Б12 в мозг из-за снижения мегалина, а это может приводить к ухудшению когнитивных функций мозга — читать подробно.

Ссылка на исследование:

  • www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3032793

Итак. 

Снижение уровня альбумина может быть связано с голоданием, дистрофией, ухудшением функции печени, с энтероколитами, панкреатитом, с применением лекарств (вальпроевая кислота, ибупрофен, изониазид, нитрофураны, преднизолон, контрацептивы). Однако по данным Национального Института Старения (США), изучавшего 14862630 мужчин и женщин в возрасте от 71 года и старше (www.ncbi.nlm.nih.

gov/pubmed/8089886), а также по данным 2008 года от Университета Медицинских Наук Сига (Япония), изучавшего 1840 пациентов, низкий альбумин в крови в пределах нормы (ниже 43 г/л) связан с потерей активности в пожилом возрасте.

Также низкий в нормальных значениях альбумин в крови (ниже 43 г/л) является независимым фактором риска смертности от сердечнососудистых заболеваний и риска смертности от всех причин. По данным исследований — это связано с антиоксидантным действием сывороточного альбумина на ЛПНП. При более низком уровне альбумина ЛПНП быстрее окисляются, повышая риск атеросклероза.

Также более низкий альбумин может быть индикатором плохого питания и потери мышечной массы при старческой саркопении. Пониженный сывороточный альбумин также может быть индикатором хронического и острого воспаления. 

Рекомендуемое значение сывороточный альбумин 43 — 50 г/л

Меня часто спрашивают, где я сдаю анализы. Раньше я сдавал некоторые анализы через поликлинику. Но сейчас это стало проблемно. Я живу в Москве. В Москве хорошая лаборатория по соотношению цена-качество на мой взгляд — ДНКОМ — ссылка на лабораторию ДНКОМ.

Я не сдаю анализы в непроверенных лабораториях, так как некоторые виды анализов в них делают крайне некорректно.

Если у Вас возникнут вопросы по лаборатории ДНКом, то вы можете их задать напрямую директору ДНКом и получить оперативный ответ —   Диалог с Андреем Исаевым — директором ДНКом

Предлагаем Вам оформить почтовую подписку на самые новые и актуальные новости, которые появляются в науке, а также новости нашей научно-просветительской группы, чтобы ничего не упустить.

Уважаемые читатели ресурса www.nestarenie.ru. Если Вы думаете, что статьи настоящего ресурса полезны для Вас, и желаете, чтобы этой информацией могли пользоваться и другие люди многие годы, то имеет возможность помочь в развитии этого сайта, потратив на это около 2-х минут Вашего времени. Для этого кликните по этой ссылке. 

Рекомендуем ещё почитать следующие статьи:

Источник: https://nestarenie.ru/albumin.html

Что показывает альбумин в биохимическом анализе крови? Причины повышенного и пониженного альбумина

Альбумин сывороточный

Уровень альбумина в крови определяется с помощью биохимического анализа. Завышенные или заниженные показатели вещества, получаемого путем фракционирования, свидетельствуют о патологическом процессе в организме.

Альбумин или белковые фракции — наиболее часто встречающиеся исследуемые показатели, ведь вещество отражает, насколько полноценно работает печень по синтезу белков.

Интересный факт: в течение 2 суток печень продуцирует 15 грамм альбумина, приносящего пользу до 20 дней.

Альбумин — основной белок в крови, составляющий более половины (от 50 до 65%) от общего количества плазмы.

Синтезируется печенью человека и располагается в периферийной крови, лимфе, спинномозговой и интерстициальной жидкости. Жизненный период альбумина длится 15-20 суток.

Белковое соединение низкомолекулярно, хотя фракция белков плазмы крови резервирует более 600 разновидностей аминокислот.

По результатам биохимического анализа крови и содержанию в кровяной сыворотке альбумина врач диагностирует работу почек и печени. Снижение концентрации белкового соединения указывает на наличие ревматизма и опухолей злокачественного характера.

На картинке: молекулярная структура сывороточного альбумина человека

Альбумины — важнейшие элементы в кровяной сыворотке, благодаря которым осуществляется полноценная деятельность организма.

Белки циркулируют с кровотоком и выполняют следующие функции:

  • наиважнейшая функция белковой фракции — связь и транспортировка различных веществ — гормонов, кислот, жиров, билирубина, кальция, соединения тканей.
  • Отвечает за поддержание давления в плазме крови, благодаря чему жидкость не вызывает отеков, не проникает в соединительную и мышечную ткань.
  • Резервное назначение — сохранение элементов белка. Молекулы альбумина отвечают за сохранность аминокислот, необходимых для правильного функционирования организма. Во время длительного голодания запасы аминокислот истощаются.

Внимание! Не игнорируйте врачебные рекомендации относительно сдачи биохимического анализа. Благодаря биохимии крови диагностируются патологии, связанные с колебаниями альбумина. Своевременная сдача анализа способствует предотвращению развития патологии и назначению эффективного лечения.

Альбумин: норма в крови

Нормы альбуминовой фракции в крови колеблются в пределах 35 -33 г / л, это намного больше содержания гамма-глобулина (8,0 — 12,0 — 17,0 г / л) и фибриногена (2,0 — 4,0 г / л), а в кровяной сыворотке фибриноген заметить затруднительно.

Нормы белка установлены в зависимости от возрастной категории людей. При сдаче анализа нормальный уровень в плазме у мужчины и женщины одинаковый, поэтому врач опирается на норму альбумина, исходя из возраста пациента.

Изображено: доли белков в крови человека

Ниже представлены нормы крови в зависимости от возрастной категории пациентов:

  1. Малыши с рождения до 3 лет — 25 — 50 г / л;
  2. Дети с 3 до 14 лет — 38 — 54 г / л;
  3. 14 — 60 лет — 33 — 55 г / л;
  4. Пожилые люди старше 60 лет — 34 — 48 г / л.

Стоит отметить, что: у людей зрелого возраста замечается понижение уровня альбумина в крови.

Таблица норм по возрастам

ВозрастАльбумин, г/лα1, г/лα2, г/лβ, г/лγ, г/л
От 0 до 7 дней32,5 – 40,71,2 – 4,26,8 – 11,24,5 – 6,73,5 – 8,5
От 1 недели до года33,6 – 42,01,24 – 4,37,1 – 11,54,6 – 6,93,3 – 8,8
От 1 года до 5 лет33,6 – 43,02,0 – 4,67,0 – 13,04,8 – 8,55,2 – 10,2
От 5 до 8 лет37,0 – 47,12,0 – 4,28,0 – 11,15,3 – 8,15,3 – 11,8
От 8 до 11 лет40,6 – 45,62,2 – 3,97,5 – 10,34,9 – 7,16,0 – 12,2
От 11 лет до 21 года38,9 – 46,02,3 – 5,37,3 – 10,56,0 – 9,07,3 – 14,3
После 21 года40,2 – 50,62,1 – 3,55,1 – 8,56,0 – 9,48,1 – 13,0

Норма альбумина в крови у женщин

Исследуя биохимический анализ крови беременной женщины, замечается снижение концентрации белка в плазме. Норма содержания альбумина во время вынашивания ребенка, в период лактации составляет 30 -34 г / л.

После родов и по окончании грудного вскармливания уровень белкового соединения в женском организме нормализуется до привычных значений.

Важная информация! Повышение или понижение альбумина обусловлено внешними и внутренними факторами и указывает на патогенный процесс в организме представительницы женского пола.

Иногда недостаток белка вызван физиологическими особенностями, ведь белки выделяются в организм будущей мамы и поступают к плоду. Сбалансированное питание, полноценный отдых способствуют нормализации альбумина у беременной.

Норма альбумина в крови у мужчин

Нормальный уровень альбумина у представителей мужского пола средних лет составляет 33 — 55 г/ л.

Норма альбумина у детей

Детские показатели также зависят от возраста и чем младше ребенок, тем ниже содержание альбумина в крови:

  • 0 — 7 дней — 32,5 — 40,7 г/ л;
  • 7 дней — 12 месяцев — 33,6 — 42,0 г/ л;
  • 1 год — 5 лет — 33,6 — 43,0 г/ л;
  • 5 — 8 лет — 37,0 — 47,1 г/ л;
  • 8 — 11 лет — 40,6 — 45,6 г/ л;
  • 11 лет — 21 год — 38,9 — 46 г/ л.

У юношей и девушек старше 21 года концентрация белкового соединения в крови варьируется в пределах 40,2 — 50,6 г/ л.

Внимание! Референтные значения в анализе, сдаваемом в разных лабораториях, различны. При сомнениях в результате проведения биохимического теста предлагается пересдать кровь в другом медицинском учреждении.

Норма белковых фракций в сыворотке крови

Белковые фракции в плазме кровиНорма, г/лСоотношение групп, %
Общий белок65 – 85
Альбумин35 – 5554 – 65
α1 (альфа-1)-глобулины1,4 – 3,002.05.2018
α2 (альфа-2)- глобулины5,6 – 9,1

Источник: https://normatela.com/krov/albumin-chto-eto-takoe

ПОИСК

Альбумин сывороточный
    Сывороточный альбумин человека 142,7 120,2 262,9 63,0 70,6 26,0 5,8 0,98 233,3 65,9 46,7 [c.484]

    Правда, в белке имеются различные кислые и основные группы, но формула (V. 5) остается приближенно правильной, если отнести значения Ка Кв наиболее сильным группам.

Для полного определения молярного содержания различных ионо генных групп в белке и их констант диссоциации измеряют ход поглощения Н+ – и 0Н – ионов в широком интервале pH (примерно, pH 2—12), прибавляя к белковому раствору различные количества кислоты или щелочи и измеряя равновесное pH водородным или стеклянным электродом. При помощи этих кривых титрования белков определяют также максимальную емкость поглощения кислот и оснований, т. е. максимальное число зарядов на белковой молекуле. Например, для сывороточного альбумина человека при pH = 2 эта величина составляет 7]о = 100 элементарных зарядов на молекулу белка. [c.114]

    Сывороточный альбумин человека [c.16]

    При определении белка в лекарственных препаратах при помощи колориметрических методов предварительно строят калибровочный график с использованием стандартного образца белка, указанного в частных статьях (бычьего сывороточного альбумина, сывороточного альбумина человека или аминокислоты тирозина).  [c.30]

    Сывороточный альбумин человека, pH 5,1 с = 0,1 г/100 мл [c.232]

    Агглютинин касторки Сывороточный альбумин (человека и быка) [c.288]

    Сывороточный альбумин (человека,  [c.74]

    Сывороточный альбумин человека Сывороточный альбумин быка Глобин в кислом буфере (pH 2,5) Глобпн нативный (pH 5,5—7) у-Глобулин Лизоцим [c.30]

    Расположение дисульфидных мостиков выявляет эволюционные связи. Многие белки, в частности внеклеточные, содержат дисульфидные мостики, ковалентно связывающие удаленные части полипептидной цепи. Способы изображения таких связей показаны на рнс. 7.2.

Мостики S—S обнаруживают тенденцию сохраняться в процессе эволюции, поэтому они характерны для данного семейства гомологичных последовательностей. Более того, по дисульфид-ным мостикам можно выделить структурные повторения в одной цепи, как в случае агглютинина пшеничного зерна (рис. 7.

2, а), строение которого было выяснено по карте электронной плотности, так и сывороточного альбумина человека (рнс. 7.2, б), строение которого установлено химическими методами. [c.159]

    Для изучения механизмов модуляции биодоступности Л В под действием вспомогательных веществ, а также изучения механизмов взаимодействия некоторых ЛВ с мембранами различных клеток в работе исследовали сывороточный альбумин человека (САЧ) и быка (САБ) фир- [c.557]

    Кривые развития деформации во времени межфазного адсорбционного слоя сывороточного альбумина человека на границе с бензолом (при концентрации белка в водной фазе, равной [c.231]

    Белки плазмы выполняют множество функций. Одна из них, присущая в основном сывороточному альбумину, состоит в поддержании в плазме достаточно высокого осмотического давления, сравнимого с давлением в цитоплазме клеток.

Сывороточный альбумин человека состоит из одной цепи, содержащей 584 аминокислотных остатка его мол. вес равен 69 000. В молекуле имеются три повторяющиеся гомологичные области — три домена, каждый из которых содержит шесть дисульфидных мостиков.

Можно предположить, что в ходе эволюции ген, детерминирующий этот белок, дважды дуплицировался .

Сравнительно низкий молекулярный вес и высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности молекулы очень помогают сывороточному альбумину в выполнении его функции, связанной с поддержанием осмотического давления. [c.104]

    Конформация белковых молекул оказывает решающее влияние на величину связывания углеводорода. Проведенное исследование с водными растворами сывороточного альбумина человека показало, что взаимодействие углеводорода происходит по доступным гидрофобным областям, существующим при определенных [c.395]

    Так, сывороточный альбумин человека может связывать от 20 до 25 молекул кардиолипина до того, как начинается полимеризация этого белка [75, 76]. Такие реакции с вовлечением в основном аминогрупп были выявлены между сывороточным альбумином и другими фосфолипидами (ФЭ, ФХ, ФС) или также между 7-глобулинами быка и ФЭ [77]. [c.305]

    Сывороточный альбумин человека Фибриноген человека [c.145]

    I-Меченый сывороточный альбумин человека [c.351]

    Антитела к сывороточному альбумину человека,  [c.351]

    Анилин или Г-фенилаланин Антитела к сывороточному альбумину человека То же [c.353]

Фиг. 18. Возрастание значения pH изоионного раствора сывороточного альбумина человека при повышении концентрации добавляемых в раствор солей.

    Ниже приведены четыре пары чисел, из которых первое означает число граммов сывороточного альбумина человека, содержащееся в 100 г раствора, а второе — удельный объем соответствующего раствора в см 1г (при 25°) 1) 5,76, 0,9874 2) 2,30, [c.145]

    Бнлирубии.

Несмотря на то что структуры метаболита гемоглобина-билирубина 37 и нитроксильного радикала 38 существенно отличаются друг от друга (коэффициент сходства равен 0), нитроксил 38, как было найдено, специфически взаимодействует с били-рубинсвязывающими участками сывороточного альбумина человека и был использован для количественной оценки резервной способности крови человека связать билирубин. [c.136]

    Производные 3-пиперидин-оксила, весьма чувствительные в соответствии с приведенными данными к влиянию среды, были использованы для изучения микроструктуры окружения метки на сывороточном альбумине человека (САЧ) [14]. [c.190]

    Изложенный выше подход к анализу упаковки макромолекул может быть применен и к белковым молекулам. В табл. 4.4 показан аминокислотный состав пяти белков, для которых проведены соответствующие расчеты, — лизоцима, яичного альбумина, термолизина, рибонуклеазы и сывороточного альбумина.

В таблице приведены ван-дер-ваальсовы объемы аминокислотных остатков (а не самих аминокислот), входящих в первичную структуру белка. Результаты расчета приводят к следующим значениям ван-дер-ваальсовых объемов белковых молекул ли-зоцим— 12 526,9 А , яичный альбумин — 38 632,72 А , термолизин — 36 688,7 А , рибонуклеаза — 12 071,0 А , сывороточный альбумин— 58 105,65 А .

Молекулярная масса лизоцима, яичного альбумина и сывороточного альбумина человека составляет 14 277, 42 791 и 64 427, а плотность в стеклообразном состоянии— 1,31 1,27 и.1,27 г/см . Отсюда коэффициенты молекулярной упаковки к равны для лизоцима — 0,691, для яичного альбумина и сывороточного альбумина — 0,690.

Эти величины соответствуют среднему значению коэффициента молекулярной упаковки в блочных стеклообразных полимерах. [c.141]

    Изучалась растворимость и солюбилизация 15 углеводородов в воде и растворах у-глобулина, сывороточного альбумина человека (ЧСА), лизоцима.

В качестве углеводородов использовали гомологи алифатического ряда — гептан, октан, нонан, декан, додекан, тридекан, тетрадекан, пентадекан и ароматического — бензол, толуол, /г-ксилол, этилбензол, изопропилбензол, а также сквалан (С24Н44(СНз)д) и циклогексан. Результаты исследований представлены в табл. 12.

Прежде всего необходимо отметить, что для всех изученных белков величина связывания зависит от молекулярного объема углеводорода (в случае лизоцима зависимость выражена нечетко). Увеличение длины цепи нормального парафина или алкильной группы у бензольного ядра приводит к значительному уменьшению солюбилизации, что согласуется с результатами работы [105].

Качественный характер зависимости величины связывания углеводородов от молекулярного объема аналогичен для ароматических и парафиновых углеводородов. Однако, как хорошо видно из табл. 12, связывание углеводородов ароматического ряда существенно меньше связывания парафинов при равных объемах молекул. [c.39]

    Объектами исследования были выбраны полимеры, отличающиеся своим конформационным состоянием в водном растворе поливиниловый спирт, макромолекулы которого в водном растворе представляют статистические клубки желатина, имеющая конформацию коллагеноподобной тройной спирали сывороточный альбумин человека и лизоцим — глобулярные белки, имеющие сложный тип структуры, которая содержит а-спираль, р-структуру и неупорядоченные области статистических клубков. Исследованию подвергались адсорбционные слои водных растворов белков на границе с бензолом, сформированные в течение 5—6 час при 20° С, достигшие предельного значения прочности и далее не изменяющиеся во времени. [c.217]

    Иммуноанализ проводят следующим образом. Полистирольные пробирки (80X11 мм) покрываются антителами при обработке 1 мл раствора антител. Растворы антител разбавляют ОД М N a-карбонатного буфера (pH 9,8) или фосфатным (солевым) буфером.

Пробирки с этими растворами оставляют на 3 ч при 37 °С для хранения раствор оставляют в пробирках на холоду. Перед определением необходимое число пробирок промывают 0,9%-ным хлоридом натрия, содержащим 0,05% твина 20.

В каждую пробирку помещают 0,5 мл одного из следующих растворов 1) стандартный раствор иммуноглобулина G, 2) неизвестный образец, 3) буферный раствор. После этого добавляют 0,1 мл разбавленного конъюгата щелочной фосфатазы и иммуноглобулина G (приготовленного с помощью сщивапия глутаровым альдегидом).

Для разбавления используют фосфатный (солевой) буферный раствор, содержащий 1% сывороточного альбумина человека и 0,02% азида натрия. Пробирки инкубируют при комнатной температуре в течение ночи (16 ч) на роторной мешалке так, чтобы поверхность, покрытая антителами, покрывалась 0,6 мл раствора, находящегося в каждой пробирке.

Затем пробирки промывают три раза раствором Na l-твин. Количество фермента, присоединенного к иммуноглобулину G, связанному стенками пробирок, покрытых антителами, определяют, добавляя 1 мл 0,05 М Na-карбонатного буфера (pH 9,8), содержащего 1 мг/мл п-нитрофенилфосфата и 1 ммоль/л хлорида. магния.

Через 30 мин реакцию останавливают, добавляя 0,1 мл 1 М ХаОН. Измеряют оптическую плотность при 400 нм и строят стандартный график зави-си.мости ферментативной активности (изменение оптической плотности в единицу времени) индивидуальных образцов от содержания в них иммуноглобулина G. [c.382]

    Примечание. Несовместимы также системы вода — сывороточный альбумин человека — О-глюкан и вода — желатина — )-глюкан. [c.328]

    Чтобы разделение осуществлялось строго по размерам молекул, необходимо свести к минимуму электростатическое взаимодействие между пептидами и матрицей. С этой целью применяют буферные растворы с высокой ионной силой и соответствующей величиной pH. Удобно работать с летучими буферными растворами, упомянутыми в предыдущем разделе. В качестве примера успешного разделения пептидов по размерам молекул следует указать получение фрагментов сывороточного альбумина человека [20]. Смесь трех пептидов в виде малеилпроиз-водных фракционировали в 0,1 М растворе бикарбоната натрия на колонке длиной 250 см с сефадексом 0-100. Как и следовало ожидать, первый пик соответствовал наиболее крупному фрагменту, а последующие — среднему и наиболее короткому (рис. 34.1). [c.398]

    Особый интерес представляет общий метод выделения триптофансодержащих пептидов, разработанный на примере сывороточного альбумина человека и цитохрома с лошади [50].

Остатки триптофана в белках количественно модифицировали с использованием высокоспецифичного реагента, 2,4-динитрофенил-сульфинилхлорида, проводили триптический гидролиз, после чего соответствующие пептиды избирательно извлекали на колонке с фиксированными анти-ДНФ-антителами. Получение сор- [c.416]

    Иммобилизация фенилаланина и сывороточного альбумина человека на НФОМ-геле в зависимости от pH среды [c.206]

    Обработка карбоновых кислот диазосоединениями является обычным методом получения сложных эфиров. При действии диазометана [148] в 85%-ном этаноле происходит частичное метилирование карбоксилов -лактоглобина, а диазоацетамид и метилдиазоацетат [149] этерифицируют карбоксилы сывороточного альбумина человека.

Недавно для этих целей стали использовать диазоацетоглицинамид [150—152]. В этом случае при кислотном гидролизе образующегося сложного эфира получают свободный глицин, по избытку которого судят о степени модификации.

В рибонуклеазе таким путем не удается модифицировать Asp 14, Asp 38 и Asp 83, вероятно вследствие образования водородных связей с остатками тирозина. [c.365]

Источник: https://www.chem21.info/info/489960/

Альбумин, его свойства и функции (стр. 1 из 2)

Альбумин сывороточный

Реферат на тему

Альбумин, его свойства и функции

Работу выполнила

Ворожцова Анастасия

Что такое альбумин

Физические и химические свойства

Биологические свойства и функции

Сывороточный альбумин

Транспортная функция сывороточного альбумина

Когда же уровень альбумина в крови бывает сниженным?

Гипоальбумения

Что такое альбумин

Альбумин представляет собой самую большую фракцию белков плазмы крови человека – 55 – 65%. В состав белковой молекулы альбумина входят все 20 аминокислот. Синтез альбумина происходит в печени.

Основная функция альбумина в организме человека – поддержание коллоидно-онкотического давления крови. В процессе голодания в первую очередь расходуется альбумин плазмы, что приводит к снижению коллоидно-осмотического давления и формированию “голодных” отеков.

Альбумин связывает и транспортирует билирубин, различные гормоны, жирные кислоты, ионы кальция, хлора, лекарственные вещества. Гиперальбуминемия встречается редко, вызывает сильное обезвоживание организма и выраженный венозный застой.

Вещества, содержащие альбумин, такие как яичный белок, называются альбуминоиды. Альбуминоидами являются также сыворотка крови, семена растений.

Физические и химические свойства

Кроме воды растворимы в солевых растворах, кислотах и щелочах; при гидролизе распадаются на различные аминокислоты. Альбумины могут быть получены в кристаллическом виде.

Свертывается при нагревании (денатурация белка) нейтральны. Их относительная молекулярная масса составляет примерно 65000 дальтон, не содержат углеводов.

Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускульной ткани, молочный альбумин.

Биологические свойства и функции

Основными биологическими функциями альбумина являются поддержание онкотического давления плазмы, транспорт молекул и резервом аминокислот. Проявляют высокую связывающую способность по отношению к различным низкомолекулярным соединениям. Альбумин несет еще одну функцию в крови – транспортную.

Дело в том, что благодаря большому числу молекул альбумина и их мелкому размеру, они отлично переносят на себе как продукты жизнедеятельности организма, такие как билирубин, желчные элементы.

А еще молекулы альбумина переносят на себе и лекарства, например, некоторые виды антибиотиков, сульфаниламиды, кое-какие гормоны и даже яды.

Сывороточный альбумин

Наиболее известный вид альбумина – сывороточный альбумин. Он содержится в крови в сыворотке (отсюда название), но он также может встречаться в других жидкостях (например, в спинно-мозговой жидкости).

Сывороточный альбумин синтезируется в печени и составляет большую часть среди всех сывороточных белков.

Альбумин, содержащийся в крови человека, называется человеческий сывороточный альбумин, он составляет около 60 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Общая площадь поверхности множества мелких молекул сывороточного альбумина очень велика, поэтому они особенно хорошо подходят для выполнения функции переносчиков многих транспортируемых кровью и плохо растворимых в воде веществ.

К веществам, связываемым сывороточным альбумином, относятся билирубин, уробилин, жирные кислоты, соли желчных кислот, некоторые экзогенные вещества – пенициллин, сульфамиды, ртуть, липидные гормоны, некоторые лекарства, такие как варфарин, фенобутазон, хлофибрат и фенитоин и т.д.

Одна молекула альбумина может одновременно связать 25-50 молекул билирубина (молекулярная масса 500). По этой причине сывороточный альбумин иногда называют “молекулы-такси”.

Соревнования между лекарствами при использовании ими “посадочных мест” на молекуле альбумина может вызвать увеличение их активности и лечебного действия.

Наиболее широко используются человеческий сывороточный альбумин и бычий сывороточный альбумин, часто применяемый в медицинских и молекулярно-биологических лабораториях.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых составляет от 35 до 50 г/л. Для детей в возрасте менее 3-х лет нормальный уровень – в пределах 25-55 г/л.

Низкий уровень альбумина (гипоальбуминемия) может возникать из-за болезни печени, нефритического синдрома, ожогов, энтеропатии с потерей белка, недоедания, на поздних сроках беременности, злокачественных новообразований.

Приём ретинола (витамина А) в некоторых случаях может повысить уровень альбумина до высоких субнормальных значений (49 г/л). Лабораторные эксперименты показали, что приём ретинола регулирует синтез человеческого альбумина.

Высокий уровень альбумина (гиперальбуминемия) почти всегда возникает в результате обезвоживания.

Транспортная функция сывороточного альбумина

Различным структурным классам связываемых веществ (называемых обычно лигандами) на молекуле альбумина соответствуют отдельные специфичные центры связывания. Для многих лигандов альбумина известна направленность их транспорта в организме от одних органов и тканей к другим.

Так, например, токсические продукты жизнедеятельности и ионы тяжелых металлов должны быть доставлены в соответствующие органы выделения. Такой же метаболит как триптофан доставляется главным образом в центральную нервную систему, где превращается в нейромедиа-тор серотонин.

Можно полагать, что в ряде случаев лиганд может не только избирательно освобождаться в капиллярах определенных тканей, но эта “разгрузка” должна производиться достаточно быстро и полно.

Простейшая избирательность “адреса доставки” может быть достигнута снижением равновесной концентрации свободного лиганда в кровеносных капиллярах или межклеточной жидкости тканей-адресатов, вследствие быстрого всасывания и связывания лигандов структурами самой ткани. Не исключено, однако, что в органах и тканях существуют специальные специфические механизмы регуляции связывания и освобождения лигандов, взаимодействующих с альбумином.

Одним из механизмов регуляции скорости, прочности и емкости связывания отдельных классов транспортируемых альбумином лигандов может быть изменение в капиллярах и интерстиции отдельных тканей некоторых физико-химических характеристик, таких как рН, ионная сила, ионный состав, температура, то есть направленное отклонение от среднего отдельных компонентов гомеостаза крови и межклеточной жидкости. Предпосылки для такого механизма имеются как в свойствах самого белка-транспортера, так и в известных потенциальных возможностях гомеостатических сдвигов в различных органах и тканях организма. Для сывороточных альбуминов характерны изменения структурных и физико-химических свойств в области средних физиологических значений рН, температуры (структурная перестройка при 30° – 40°С). Известно и влияние этих переходов на связывание некоторых классов лигандов. Уже это может служить предпосылкой для рассматриваемого механизма регуляции транспорта.

С другой стороны, средние значения основных физико-химических параметров крови крупных кровеносных сосудов подвержены вариациям от ткани к ткани и при изменении физиологического состояния организма.

В зависимости от физиологического состояния, от локализации того или иного органа или ткани в теле теплокровного животного, от температуры и влажности окружающей среды и от специфики и интенсивностибиоэнергетических и других метаболических процессов в данной ткани, температура в кровеносных капиллярах и в интерстициальном пространстве может варьировать от 10-15° до 42°.

При физических нагрузках, воспалительных процессах и некоторых нарушениях обмена веществ (например, при кетозе) значение рН в периферических органах и тканях также может существенно отличаться от указанной средней величины. Концентрация осмотически активных веществ в сыворотке крови составляет в среднем 0,3 моля/л. Ионный состав плазмы крови обычно постоянен.

Однако, при некоторых патологических состояниях, а также при бессолевой диете, усиленном потоотделении и др. могут происходить значительные изменения ионного состава плазмы крови, сопровождающиеся уменьшением содержания в ней Ма,$, К, Са и других ионов.

Такие изменения температуры, рН, ионной силы и ионного состава внутренней среды организма могут оказывать существенное влияние на взаимодействие лигандов с сывороточным альбумином, а значит и на его транспортные функции.

Однако даже в нормальном физиологическом состоянии эти параметры могут подвергаться значительным отклонениям от средних значений в капиллярах и межклеточном пространстве отдельных тканей. Причиной таких отклонений могут служить, например, ионообменные процессы в выстилке капилляров и на поверхности клеток.

Высокой эффективности таких процессов способствует значительное отношение поверхности к объему в капиллярах и межклеточных щелях, по сравнению с крупными сосудами.

альбумин кровь сывороточный

Когда же уровень альбумина в крови бывает сниженным?

Понижен уровень альбумина в организме в тех случаях, когда его меньше вырабатывается в организме, либо когда он выводится из него. В норме молекула альбумина живет от восемнадцати до двадцати суток. Альбумин в крови является еще и хранилищем протеинов в организме.

Если Вы, например, проводите голодание на воде, то именно за счет альбуминов и будет пополняться потребность организма в белке. Поэтому во время голодовки количество альбумина уменьшается. То же самое происходит и во время беременности.

У организма увеличивается потребность в белках для строительства нового организма. Также, уровень альбумина уменьшен во время кормления грудью. Курильщики, Вас эта проблема также касается. В крови курильщика уровень альбумина понижен.

Ведь печени не до этого, ей и так тяжело приходится. Поэтому страдает выработка альбумина.

Есть люди, генетически предрасположенные к пониженному уровню альбумина в крови. При множестве тяжелых внутренних болезней также страдает выработка альбумина. Это может быть и онкологическое заболевание, и болезни печени, и нарывы на теле.

Источник: https://mirznanii.com/a/153651/albumin-ego-svoystva-i-funktsii

Сывороточный альбумин

Альбумин сывороточный

Наиболее известный вид альбумина — сывороточный альбумин. Он содержится в крови в сыворотке (отсюда название), но он также может встречаться в других жидкостях (например, в спинно-мозговой жидкости).

Сывороточный альбумин синтезируется в печени и составляет большую часть среди всех сывороточных белков. Альбумин, содержащийся в крови человека, называется человеческий сывороточный альбумин, он составляет около 55 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Поскольку концентрация альбумина высока, а размеры его молекулы невелики, этот белок на 80 % определяет коллоидно-осмотическое давление плазмы.

Общая площадь поверхности множества мелких молекул сывороточного альбумина очень велика, поэтому они особенно хорошо подходят для выполнения функции переносчиков многих транспортируемых кровью и плохо растворимых в воде веществ.

К веществам, связываемым сывороточным альбумином, относятся билирубин, уробилин, жирные кислоты,соли желчных кислот, некоторые экзогенные вещества — пенициллин, сульфамиды, ртуть, липидные гормоны, некоторые лекарства, такие как варфарин, фенобутазон, хлофибрат ифенитоин и т. д.

Одна молекула альбумина может одновременно связать 25—50 молекул билирубина (молекулярная масса 500). По этой причине сывороточный альбумин иногда называют «молекулы-такси».

Соревнования между лекарствами при использовании ими «посадочных мест» на молекуле альбумина может вызвать увеличение их активности и лечебного действия.

На мембранах клеток имеются рецепторы к альбуминам — альбандины.

Наиболее широко используются человеческий сывороточный альбумин и бычий сывороточный альбумин, часто применяемый в медицинских и молекулярно-биологическихлабораториях.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых составляет от 35 до 50 г/л. Для детей в возрасте менее 3-х лет нормальный уровень — в пределах 25—55 г/л.

Низкий уровень альбумина (гипоальбуминемия) может возникать из-за болезни печени, нефритического синдрома, ожогов, энтеропатии с потерей белка, недоедания, на поздних сроках беременности, злокачественных новообразований.

Приём ретинола (витамина А) в некоторых случаях может повысить уровень альбумина до высоких субнормальных значений(49 г/л). Лабораторные эксперименты показали, что приём ретинола регулирует синтез человеческого альбумина.

Высокий уровень альбумина (гиперальбуминемия) почти всегда возникает в результате обезвоживания.

Другие типы альбуминов

Другие типы включают в себя альбумины яичного белка (кональбумин, овальбумин, авидин), C-реактивный белок, лактальбумин (альфа-лактальбумин), парвальбумин, рицин.

Измерение уровня альбумина

Изменение уровня альбумина является компонентом теста функции печени. Измерение уровня альбумина может проводиться и как самостоятельный анализ.

Применение

Яичный, молочный, сывороточный альбумины применяются в кондитерском и текстильном производстве, в фармации и медицине. По методу академика Б. Патона альбумин применяется в качестве сварочного материала в хирургических операциях, по методике плазменной сварки живых тканей кишечника и желудка человека.

Глобулин — растворимый в разбавленных растворах солей и слаборастворимый в воде белок, входящий в состав растительных и животных тканей. Глобулины

· составляют почти половину белков крови;

· определяют иммунные свойства организма;

· определяют свертываемость крови;

· участвуют в транспорте железа и в других процессах.

67. Липопротеи́ны

сложные соединения, молекулы которых построены из липидов и белков, связанных между собой посредством гидрофобных и электростатических взаимодействий. Л. входят в состав всех живых организмов, выполняют функцию транспорта и запасания липидов (Липиды), являются необходимой составляющей различных структур клетки; содержание Л. в крови служит важным диагностическим тестом при ряде заболеваний.

Условно различают Л. свободные, или растворимые в водной среде (Л. плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и структурные (Л. мембран клеток, миелиновой оболочки нервов и др.). Наиболее изучены Л. плазмы крови человека. Их делят на четыре класса: хиломикроны, Л. очень низкой плотности (ЛОНГГ), Л. низкой плотности (ЛНП) и Л. высокой плотности (ЛВП).

По электрофоретической подвижности выделяют пре-β-липопротеины (что соответствует ЛОНП), β-липопротеины (ЛНП), α-липопротеины (ЛВП). Помимо этих Л. в плазме крови иногда обнаруживают так называемые флотирующие (всплывающие) β-липопротеины. Такие Л.

флотируют подобно липопротеинам очень низкой плотности при плотности раствора 1006 г/л, но обладают электрофоретической подвижностью, близкой к электрофоретической подвижности β-липопротеинов.

Липопротеины значительно различаются по химическому составу, например отношение количества белка к количеству липидов в хиломикронах составляет примерно 1: 99, а у Л. высокой плотности — 50: 50. В норме Л. сыворотки крови содержат около 3,5 г/л (350мг/100 мл) α-липопротеинов и 4,5 г/л (450 мг/100 мл) β-липопротеинов. Большие различия наблюдаются и в физико-химических свойствах липопротеинов

Липопротеины имеют мицеллярное строение. Мицеллы, по-видимому, состоят из ядра, образованного гидрофобными компонентами липидов, и наружного слоя, состоящего из белка и полярных групп фосфолипидов.

Хиломикроны и небольшая часть Л. низкой и очень низкой плотности образуются в клетках эпителия слизистой оболочки тонкой кишки; Л. очень низкой плотности и Л. высокой плотности синтезируются главным образом в печени; Л.

низкой плотности образуется в крови в результате действия на Л. очень низкой плотности фермента липопротеинлипазы. Период полужизни хиломикронов меньше 1 ч, липопротеинов очень низкой плотности — 2—4 ч, липопротеинов низкой плотности — 2—4 суток, Л.

высокой плотности — 5 суток.

Функции Л. в организме разнообразны. Хиломикроны осуществляют транспорт жиров пищи, Л. очень низкой плотности переносят к месту утилизации триглицериды эндогенного происхождения, а Л. низкой плотности доставляют в клетки Холестерин; функции Л. высокой плотности пока полностью не выяснены, однако отмечают их антиатерогенные свойства.

Для определения концентрации Л. в плазме крови предварительно проводят их фракционирование. Л. очень низкой плотности или низкой плотности можно осадить гепарином, при этом Л. высокой плотности остаются в надосадочной жидкости. Однако лучшим способом разделения Л. является препаративное ультрацентрифугирование.

Нарушения обмена липопротеинов могут быть связаны с нарушением скорости их образования в печени и катаболизма в организме или скорости трансформации одного класса Л. плазмы крови в другой, а также с образованием в печени аномальных или патологических Л.

и, наконец, с формированием аутоиммунных комплексов липопротеин — антитело. В целом концентрация в крови того ила иного класса Л.

зависит главным образом от сбалансированности двух процессов: скорости их образования и поступления в кровь и быстроты их элиминации из крови.

О нарушениях обмена Л. обычно судят по качественным и количественным изменениям их содержания в плазме (сыворотке) крови по сравнению с нормой.

Эти изменения называют общим термином «дислипопротеинемии», включающим такие понятия, как гипер- и гиполипопротеинемия — повышенное или пониженное содержание в плазме крови Л. одного, реже двух классов; алипопротеинемия — полное отсутствие Л. какого-либо класса в крови.

Гиперлипопротеинемии могут быть генетически обусловленными, и в этом случае они относятся к первичным заболеваниям семейного характера.

Однако, несмотря на наследственную природу, течение и выраженность семейных гиперлипопротеинемий во многом зависят от алиментарных, гормональных, эмоциональных и других факторов. Повышение содержания Л. в крови, обусловленное какими-либо заболеваниями, относится к категории вторичных гиперлипопротеинемий, и их течение во многом определяется этими заболеваниями.

Алипопротеинемии встречаются реже, чем гиперлипопротеинемии, но также имеют наследственный характер. Гиполипопротеинемии могут быть генетически обусловленными (гипобеталипопротеинемия, недостаточность лецитин-холестерин-ацилтрансферазы) или иметь вторичную природу (например, гипоальфалипопротеинемия).

При определенных условиях Л. плазмы крови могут функционировать как аутоантигены, вызывая образование антител к ним и в конечном счете аутоиммунных комплексов антиген — антитело. Появление таких комплексов обнаружено при миеломной болезни, ревматизме, макроглобулинемии, атеросклерозе.

Существуют несколько разновидностей аутоиммунных комплексов липопротеин — антитело. отличающихся как по антигену, так и по антителу. В некоторых случаях антиген содержит значительные количества липидов и образование комплексов часто сопровождается гиперлипидемией.

Согласно аутоиммунной теории патогенеза атеросклероза, аутоиммунные комплексы обладают большей атерогенностью, чем сами Л., и способны инициировать атеросклеротический процесс.

69. Код белкового синтеза.Передачу генетической информации от ДНК к белку мождно выразить схемой: ДНК → мРНК → белок. Реализуется эта схема посредством сложных биохимических процессов, протекающих в каждой клетке организма, один из которых – биосинтез белка – был рассмотрен в предыдущем разделе.

Таблица 8

Источник: https://sdamzavas.net/3-27714.html

Доктор Новиков
Добавить комментарий